Амилолитические ферменты расщепляют: Амилолитические ферменты: характеристика Панкреатическая -амилаза

Содержание

Амилолитические ферменты: характеристика Панкреатическая -амилаза

В
двенадцатиперстной кишке рН среды
желудочноro содержимого нейтрализуется,
т. к. секрет поджелудочной железы имеет
рН – 7,5-8,0 и содержит бикарбонаты (НСО₃¯).
С секретом поджелудочной железы в
кишечник поступает панкреатическая
-амилаза.
Этот фермент гидролизует -l,4-гликозидные
связи в крахмале и декстринах.

Продукт
переваривания крахмала на этом этапе
– дисахарид мальтоза, содержащая 2
остатка глюкозы, связанных -l,4-связью.
Из тех остатков глюкозы, которые находятся
в местах разветвления и соединены
-l,6-гликозидной
связью, образуется дисахарид изомальтоза.
Кроме того, образуются олигосахариды,
содержащие 3-8 остатков глюкозы, связанных
—1,4
и
-l,6-связями
(рис. 16.6).

-Амилаза
поджелудочной железы (так же, как и
-амилаза
слюны) действует как эндогликозидаза.
Панкреатическая -амилаза
не расщепляет -l,6-гликозидные
связи в крахмале. Этот фермент также не
гидролизует -1,4-гликозидные
связи, которыми соединены остатки
глюкозы в молекуле целлюлозы. Целлюлоза,
таким образом, проходит через кишечник
неизменённой. Тем не менее, непереваренная
целлюлоза выполняет важную функцию
балластного вещества, придавая пище
дополнительный объём и положительно
влияя на процесс переваривания. Кроме
того, в толстом кишечнике целлюлоза
может подвергаться действию бактериальных
ферментов и частично расщепляться с
образованием спиртов, органических
кислот и СО₂.
Продукты бактериального расщепления
целлюлозы важны, как стимуляторы
перистальтики кишечника.

Рис.
16.6. Гидролиз крахмала панкреатической
-амилазой

Мальтоза,
изомальтоза и трисахариды, образующиеся
в верхних отделах кишечника из крахмала,
– промежуточные продукты. Дальнейшее
их переваривание происходит в тонком
кишечнике под действием специфических
ферментов. Сахароза и лактоза также
гидролизуются специфическими
дисахаридазами.

Особенность
переваривания углеводов в тонком
кишечнике заключается в том, что
активность специфических олиго- и
дисахаридаз в просвете кишечника низкая.
Но ферменты активно действуют на
поверхности эпителиальных клеток
кишечника.

Тонкий
кишечник изнутри имеет форму пальцеобразных
выростов ‒ ворсинок, покрытых
эпителиальными клетками. Эпителиальные
клетки, в свою очередь, покрыты
микроворсинками, обращёнными в просвет
кишечника. Эти клетки вместе с ворсинками
образуют щёточную каёмку, благодаря
которой увеличивается поверхность
контакта гидролитических ферментов и
их субстратов в содержимом кишечника.
На 1 мм²
поверхности тонкой кишки у человека
приходится 80-140 млн ворсинок.

Ферменты,
расщепляющие гликозидные связи в
дисахаридах ‒ дисахаридазы, образуют
ферментативные комплексы, локализованные
на наружной поверхности цитоплазматической
мембраны энтероцитов.

Этот
ферментативный комплекс состоит из
двух полипептидных цепей и имеет доменное
строение. Сахаразо-изомальтазный
комплекс прикрепляется к мембране
микроворсинок кишечника с помощью
гидрофобного (трансмембранного) домена,
образованного N-концевой частью
полипептида. Каталитический центр
выступает в просвет кишечника (рис.
16.7). Связь этого пищеварительного
фермента с мембраной способствует
эффективному поглощению продуктов
гидролиза клеткой.

Рис.
16.7. Сахаразо-изомальтазный комплекс. 1
– сахараза; 2 – изомальтоза; 3 – связывающий
домен; 4 – трансмембранный домен; 5 –
цитоплазматический домен

Сахаразо-изомальтазный
комплекс гидролизует сахарозу и
изомальтозу, расщепляя -l,2-
и, -l,6-гликозидные
связи. Кроме того, оба ферментных домена
имеют мальтазную и мальтотриазную
активности, гидролизуя -l,4-гликозидные
связи в мальтозе и мальтотриозе
(трисахарид, образующийся из крахмала).
На долю сахаразо-изомальтазного комплекса
приходится 80% от всей мальтазной
активности кишечника. Но, несмотря на
присущую ему высокую мальтазную
активность, этот ферментативный комплекс
назван в соответствии с основной
специфичностью. К тому же сахаразная
субъединица – единственный фермент,
гидролизующий сахарозу в кишечнике.
Изомальтазная субъединица с большей
скоростью гидролизует гликозидные
связи в изомальтозе, чем в мальтозе и
мальтотриозе (рис. 16.8, 16.9).

Рис.
16.8. Действие сахаразо-изомальтазного
комплекса на мальтозу и мальтотриозу

Рис.
16.9. Действие сахаразо-изомальтазного
комплекса на изомальтозу и олигосахарид

В
тощей кишке содержание сахаразо-изомальтазного
ферментативного комплекса достаточно
высокое, но оно снижается в проксимальной
и дистальной частях кишечника.

Все о ферментах

16.09.2019

Современное животноводство уже невозможно представить без использования специальных кормовых добавок, призванных повысить питательную ценность корма. Одним из таких инструментов являются ферментные препараты.

Ферменты – это специфические белки, выполняющие в живом организме роль биологических катализаторов.

Ферменты (от лат. fermentum – закваска), или энзимы (от греч еп – внутри, гуте – закваска) – биологические катализаторы белковой природы, синтезируемые живой клеткой и активирующие биохимические процессы.

Русский физиолог И.П. Павлов называл ферменты «возбудителями жизни».

В настоящее время известно около 3000 ферментов, более 200 из них получено в кристаллическом состоянии.

Ферментология (энзимология) – наука о ферментах и катализируемых ими реакциях.

Каждый вид ферментов катализирует превращение определенных веществ (субстратов), иногда — лишь единственного вещества в единственном направлении.

Ферменты называют по веществу, на которое фермент действует, и добавляют окончание аза. Так, фермент, расщепляющий сахарозу, называют сахаразой, фермент, расщепляющий мальтозу, — мальтазой, расщепляющий белки (протеины), — протеазой. Иногда их называют по тем реакциям, которые они катализируют. Так, ферменты, катализирующие реакции гидролиза, называют гидролизами, катализирующие реакции окисления — оксидазами, реакции восстановления — редуктазами и т. п.

Субстрат – соединение, превращение которого катализирует фермент в результате специфической фермент-субстратной реакции.

В глубокой древности люди хорошо знали способы приготовления хлеба, вина, пива, сыра, различных соусов и других продуктов, хотя они и не имели никакого представления о микроорганизмах и выделяемых ими ферментах, которые играют при этом главную роль.

Только в начале 19 века русским ученым академиком К.С. Киргофом впервые был получен жидкий ферментный препарат амилазы из проросшего ячменя и описаны все основные черты ферментационного процесса. Впоследствии многие ученые мира активно изучали свойства ферментов, кинетику их действия на субстрат, исследовали микроорганизмы, растения, животные ткани с целью обнаружения в них ферментов или проявления их действия.

За последние сорок лет изучено большое количество ферментов, выделенных из животных тканей и растений, а также полученных с помощью микроорганизмов. Создано специализированное производство ферментных препаратов, в основу которого положено культивирование микроорганизмов–продуцентов ферментов с применением современных эффективных методов выделения и очистки целевых ферментов от сопутствующих балластных веществ.

Согласно принятой в мире классификации и номенклатуре сейчас идентифицировано около 2000 ферментов. Промышленностью выпускается около 250 наименований ферментных препаратов.

Ферменты, в отличие от гормонов и биостимуляторов, действуют не на организм птицы, а на компоненты комбикорма в желудочно-кишечном тракте, они не накапливаются в органах и тканях, продуктах птицеводства и животноводства. Расщепляя или синтезируя вещества, сами ферменты могут не изменяться.

В настоящее время многие ферменты бактерий, дрожжей и микроскопических грибов получают в промышленных масштабах.

Сегодня рынок ферментных препаратов достаточно обширен, поэтому вопрос выбора перед потребителем стоит достаточно остро.

При этом много вопросов вызывает и качество препаратов. Существующие в данный момент национальные и международные стандарты не охватывают все производимые ферментные кормовые добавки. На территории России зарегистрировано не менее 80 наименований ферментных препаратов как отечественных производителей, так и производителей стран Западной Европы, Америки, Австралии, Китая, Кореи, Болгарии, Республики Беларусь и др.

В связи с большим количеством ферментных препаратов одного назначения, выпускаемых различными фирмами-производителями, возникло много принципиальных технических проблем, связанных с оценкой их активности и качества. Для потребителя проблемы, главным образом, заключаются в сложности сравнения многочисленных ферментных препаратов, предлагаемых на рынке.

Производители указывают специфическое действие ферментных препаратов, как правило, руководствуясь своими представлениями о единицах ферментативной активности и методах определения.

Основные виды ферментов, используемых в кормопроизводстве, и результаты их действия

Фермент	Действие	Результаты действия
Амилаза	Расщепляет зерновой крахмал до декстринов и сахаров	Ввод в престартерные и стартерные комбикорма для поросят и телят позволяет увеличить норму ввода зерна в комбикорма
В-глюканаза	Расщепляет бета-глюканы до низкомолекулярных углеводов и глюкозы	При вводе в комбикорма для птицы и свиней повышается усвояемость обменной энергии и аминокислот корма. Улучшаются продуктивность и конверсия корма
Ксиланаза	Расщепляет арабиноксиланы до низкомолекулярных углеводов и глюкозы	При вводе в комбикорма для птицы и свиней повышается усвояемость обменной энергии и аминокислот корма. Улучшается продуктивность, конверсия корма и качество подстилки
Протеаза	Расщепляет протеины до пептидов и аминокислот	При использовании в составе заменителей цельного молока с соевым протеином улучшается переваримость протеина, снижается выделение азота
Фитаза	Улучшает доступность фосфора, кальция, аминокислот, а также микроэлементов из солей фитиновой кислоты (фитата)	При вводе в комбикорма для птицы и свиней уменьшается потребность как в неорганических, так и в органических источниках фосфора
Целлюлаза	Расщепляет целлюлозу до низкомолекулярных углеводов и глюкозы	При вводе в комбикорма для птиц и свиней с низкой питательностью и высоким содержанием клетчатки повышается усвояемость обменной энергии и аминокислот корма. Улучшаются продуктивность и конверсия корма

Основными группами ферментов, на основе которых сегодня делают кормовые добавки, являются ферменты, расщепляющие НПС на основе целлюлоз и гемицеллюлоз: ксиланазы, бета-глюканазы и целлюлазы. При использовании рационов с высоким содержанием картофеля часто добавляют амилолитические ферменты, для кукурузно-соевых кормов – протеазы, для кормов с высоким содержанием вегетативной массы растений с целью повышения эффективности использования фосфора применяют фитазу.

Каждый фермент подходит к какому-то одному ингредиенту, как ключ к замку.

Липаза нужна для гидролиза жиров, а протеаза – для расщепления белков. А в пшенице содержатся ксиланы, они расщепляются ферментом ксиланазой. В ячмене есть и ксиланы, и β-глюканы: для их нейтрализации необходимы ксиланаза и β-глюканаза.

Как определяется качество ферментных препаратов? Какие методики используются?

Общим для определения активности всех видов ферментов является определение способности расщеплять специфичные субстраты: белки для протеаз; полисахариды для глюканаз и т. д. Далее исследуется количество получаемых продуктов реакций или изменений свойств исходных субстратов. В ряде случаев для испытания препаратов проводится их сравнение с действием стандартных образцов. При этом в предлагаемых спецификациями разных производителей методиках анализа субстраты могут различаться, а стандарты часто имеют заявляемые активности, получаемые по нестандартизированным методикам. В результате эти методические подходы не обеспечивают сопоставимости результатов. Кроме того, существуют объективные различия ферментных препаратов одного того же назначения, связанные с методом изготовления: с природой и свойствами продуцентов (грибов, бактерий) и, соответственно, с условиями проведения ферментативной реакции (рН, температура, продолжительность гидролиза). Кроме того, для изучения продуктов ферментативных реакций используются разные методы анализа: химические, спектрофотометрические, фотоколориметрические, рефрактометрические и другие, что отражается на результатах анализа, выражаемых в используемых единицах измерения.

В результате потребителю остается ориентироваться только на указанные параметры активности производителей, рекомендуемые в инструкциях по применению нормы ввода, которые предлагается принимать на веру и испытывать на поголовье.

Секреты применения кормовых ферментов

Дело в том, что у животных, и, в первую очередь, у моногастричных, практически нет собственных ферментов, способных переваривать НПС, из-за чего они плохо усваиваются организмом. Не менее важно и то, что НПС препятствуют доступу собственных ферментов животных и птиц к другим питательным веществам и их перевариванию.

Включение ферментных препаратов в рацион сельскохозяйственных животных и птиц позволяет значительно расширить кормовой ассортимент. Так, в рацион моногастричных животных становится возможным введение продуктов переработки зерна и мукомольных производств. При этом содержание продуктов переработки в рационе по отдельным культурам может значительно возрасти. Так, для отдельных групп животных и птицы доля подсолнечника в рационе может быть увеличена до 30%, гороха – до 15%, а пшеницы, ржи и ячменя – до 50%. За счет использования энзимов можно эффективно вводить в диету соевый, подсолнечниковой, хлопковый шроты, а также травяную муку, сорго. Применение в производстве ферментных кормовых препаратов, повышая перевариваемость питательных веществ, позволяет не просто получить дополнительную продукцию, но и прибыль.

Птицы и свиньи не вырабатывают фитазу. А без этого фермента, невозможно полное усвоение содержащихся в зерновых фосфора, кальция, аминокислот, микроэлементов, белков и крахмала. Поэтому специалисты советуют применять препараты с фитазой во всех рационах птиц и свиней. Они считают, что фитаза необходима птицам и свиньям всех возрастов. Добавление препаратов с фитазой (она расщепляет фитатный комплекс) в рационы свиней и птицы улучшает усвоение ими фосфора, кальция, микроэлементов, белков и аминокислот. К тому же за счет освобождаемых питательных веществ можно вводить в корма меньше масла, фосфатов, шрота, жмыха и мясокостной муки. Все эти изменения снижают расходы на комбикорм.

Птица особенно требовательна к ферментам, причем это не зависит от ее возраста и продуктивности. Чем выше продуктивность взрослой птицы, тем ниже ее иммунитет. В результате она болезненно реагирует на любое изменение микроклимата. А у птицы, в рационе которой есть ферменты, нет проблем с пищеварением и самочувствием, и это один из барьеров на пути возможных инфекций.

В подборе ферментной кормовой добавки следует принимать во внимание наличие антипитательных факторов в корме. В пищеварительном тракте моногастричных животных НПС образуют вязкий раствор, который обволакивает гранулы крахмала и протеинов. За счет этого помет животных и птиц становится жидким и клейким, что делает его прекрасной питательной средой для развития микроорганизмов, часто патогенных.

Например: использовали зерно нового урожая.

Свежеубранное зерно характеризуется высоким содержанием водорастворимых некрахмалистых полисахаридов (НПС), которые повышают вязкость химуса и приводят к проблемам в ЖКТ, выраженную в снижении усвоения, прежде всего, энергии и белка и, как следствие, к снижению продуктивности. Таким образом, при использовании физиологически незрелого зерна возникает риск при составлении рациона. При меняющихся показателях питательности специалистам очень сложно правильно оценить реальную кормовую ценность «сырого» зерна. Учитывая, что зерно является преобладающим компонентом рациона, неправильная оценка питательности может привести к неоптимальному соотношению сырьевых компонентов в рационе и, следовательно, к дисбалансу энергии и питательных веществ, что не может не отразиться на зоотехнических и экономических показателях. Поэтому зерно рекомендовано использовать после биологического созревания (минимум 3–4 месяца после уборки зерновых). В процессе созревания зерна, его аутоферменты снижают количество водорастворимых НПС, превращая форму, не приводящую к повышению вязкости химуса. В случае, когда ждать невозможно, рекомендуется использование композиций в увеличенных в 1,5–2 раза дозах. И в этом случае необходимо использовать специальные ферментные препараты для конкретных рационов и при необходимости увеличить их дозировку – это наиболее эффективный метод преодоления негативного воздействия свежего зерна на животных. Применение ферментов оправдано практически для любого рациона, как с точки зрения экономики, так и в целях улучшения питательной ценности корма.

На рынке представлен широкий спектр ферментных продуктов, при этом особого внимания заслуживают ксиланазные препараты, помогающие снизить воздействие негативных факторов свежего зерна. Они применяются для улучшения усвоения кормов при включении в рацион пшеницы (20–70%), ячменя (до 20%), ржи (до 25%), тритикале (до 30%).

В практике животноводства и птицеводства большое значение приобрели комплексные и мультиферментные комплексы, обладающими универсальными свойствами. Эти препараты эффективны в кормах, содержащих сразу несколько источников зерна (пшеница, кукуруза, ячмень), а также соевый и подсолнечниковый шрот.

Исследованиями ученых установлено, что использование только одного фермента в процессах кормопроизводства не обеспечивает устранения негативных факторов в используемых зерновых компонентах из-за отсутствия или неоптимального соотношения в них активных ферментных систем, участвующих в биологическом процессе деградации природных полимеров.

В сложившейся ситуации целесообразно использовать мультиферментные препараты, способные решить эту проблему.

Мультиферментные препараты содержат от 3 до 20 различных ферментов.

Интересно, что мультиферментные препараты в зависимости от состава могут быть более эффективными для рациона птицы или свиней.

Например, мультиферментный препарат благодаря специализированному составу, сбалансированному по ферментным активностям именно для кур-несушек, позволяет его использовать для любых рационов, в том числе с высоким содержанием шротов и жмыхов.

Следует отметить, что препараты с преобладанием одного фермента имеют меньше преимуществ по сравнению с комплексными ферментными препаратами. Особенно это касается комбикорма, когда в его состав входят несколько видов зерна, шротов и других компонентов. Ho даже в комбикорме, содержащем один вид зерна, например, пшеницу, наряду с пентозанами (стоят на первом месте среди некрахмалистых полисахаридов — НПС) содержатся и другие некрахмалистые полисахариды, а также трудно переваримые фосфорорганические соединения — фитаты. Поэтому в комбикорм для свиней и птицы необходимо вводить комплексные ферментные препараты, содержащие несколько ферментов в равных количествах.

Сейчас на рынке представлены мультиэнзимные комплексы с разным сочетанием ферментов. Каждый препарат индивидуален по количеству, составу ферментов и превалирующей активности. Чаще всего комплексы содержат пять-семь ферментов, но бывает и больше.

Ссылаясь на практику, можно утверждать, что препараты увеличивают усвояемость обменной энергии ячменя и овса на 10%, пшеницы и ржи — на 6%, сырого протеина и аминокислот — на 15%. Есть мультиэнзимы для лучшего усвоения зерновых и белковых компонентов, содержащихся в кормах для птиц и свиней. Один из таких препаратов содержит эндоксиланазу, β-глюканазу и разработан для пшенично-ячменных рационов, а другой предназначен для кормов на основе пшеницы. Опыты показали, что использование «пшеничного» препарата приводит к росту массы бройлеров на 7,1%, снижению себестоимости роста его живой массы на 4,5%, а конверсии корма — на 6,2-8,7% по сравнению с рационом без фермента. При этом затраты на корма сокращаются на 4,6%, говорит она.

Ферменты позволяют увеличивать объем дешевых кормов и сокращать долю дорогих, при этом продуктивность поголовья сохраняется, а экономия на кормах составляет 2-3, а то и 5%, кроме того, благодаря ферментным препаратам можно включать в рационы отруби.

Первые кормовые ферменты для животных были предназначены для добавления в корм свиней и домашней птицы. Новые кормовые ферменты разрабатываются и для других групп животных, а также для различных по своему составу сырьевых компонентов кормов. Продолжаются интенсивные исследования в области биохимии ферментов, выявления их оптимальных сочетаний в составе комплексных препаратов.

Жвачным не обязательно

Как говорят эксперты, наши сельхозпроизводители почти не применяют ферменты в кормах для жвачных животных, рассуждая, что у них в рубце и так много микробов, вырабатывающих большое количество ферментов. Но последние многочисленные исследования российских и зарубежных ученых все же доказали эффективность применения ферментных препаратов для жвачных.

Для улучшения работы микрофлоры желудка КРС, учеными были разработаны препараты с содержанием микробиологических ферментов. Благодаря применению этих ферментов перевариваемость корма животными происходит эффективнее, имеющиеся в корме токсины нейтрализуются, снижается угнетение патогенной микрофлоры КРС. Все эти благоприятные воздействия позволяют получить больше продукции за один и тот же промежуток времени.

Ученые провели эксперимент над группой животных, которым в период сухостоя добавляли в рацион кормовую добавку с содержанием ферментов. Оценочным периодом были выбраны первые 3 месяца лактационного периода, в течение которого проводилась оценка молочной продуктивности коров. Благодаря полученным результатам теста было выявлено, что удой увеличился на 16-30%, а телята этих коров стали расти быстрее и лучше развиваться.

Применение ферментных препаратов, кроме положительного влияния на животных, имеет и экономическую целесообразность — улучшая здоровье КРС, вы получите больше молочной продукции за один и тот же период.

Перспективы на будущее

За последние 10 лет произошли серьезные изменения в использовании зерна. Если раньше за него конкурировали между собой производители продуктов питания и кормов, то сейчас к ним присоединились и производители биотоплива. Непрерывный рост населения требует увеличения производства пищи и энергии, что плотно связано с интенсификацией сельского хозяйства. При применении высокоактивных карбогидраз и фитаз в кормлении сельскохозяйственной птицы и свиней можно снизить затраты на энергию, протеины и фосфаты, а благодаря более эффективному пищеварению и усвоению питательных веществ корма уменьшить выделение питательных веществ, в основном фосфора и азота, в окружающую среду, решая таким образом важные сегодня экологические проблемы.

Во многих странах наблюдается устойчивая тенденция к сокращению в комбикормах доли дорогостоящего зерна за счет интенсивного применения вторичных продуктов перерабатывающей промышленности. В связи с этим актуальным становится поиск новых, высокоактивных ферментов, позволяющих снизить себестоимость мяса и яиц. Снижение использования зерна в кормлении животных позволит увеличить его использование в питании людей. Ферменты, расщепляющие НПС, одновременно позитивно влияют на развитие микрофлоры в кишечнике, снижая тем самым риск инфекционных и неинфекционных заболеваний сельскохозяйственных животных и птицы. Это важно при сокращении применения антибиотиков для стимулирования роста и ветеринарных препаратов для лечения в будущем.

Заполните форму обратной связи, наши менеджеры свяжутся с вами!

Задать вопрос

Возврат к списку

Микробные амилолитические ферменты — PubMed

Обзор

. 1989;24(4):329-418.

дои: 10.3109/10409238909082556.

М Вихинен ¹ , P Mäntsälä

принадлежность

¹ Кафедра биохимии, Университет Турку, Финляндия.

PMID:
2548811
DOI:
10.3109/10409238909082556

Обзор

M Vihinen et al.

Crit Rev Biochem Mol Biol.

1989.

. 1989;24(4):329-418.

дои: 10. 3109/10409238909082556.

Авторы

М Вихинен ¹ , П Мянцаля

принадлежность

¹ Кафедра биохимии, Университет Турку, Финляндия.

PMID:
2548811
DOI:
10.3109/10409238909082556

Абстрактный

Расщепляющие крахмал амилолитические ферменты широко распространены среди микробов. Для гидролиза крахмала до единиц глюкозы требуется несколько действий. Эти ферменты включают альфа-амилазу, бета-амилазу, глюкоамилазу, альфа-глюкозидазу, ферменты, разлагающие пуллулан, экзоактивные ферменты, дающие конечные продукты альфа-типа, и циклодекстрингликозилтрансферазу. Свойства этих ферментов различаются и в некоторой степени связаны с условиями окружающей среды организмов-продуцентов. Описаны особенности ферментов, закономерности их действия, физико-химические свойства, возникновение, генетика и результаты, полученные при клонировании генов. Среди всех амилолитических ферментов наиболее известна генетика альфа-амилазы Bacillus subtilis. Производство альфа-амилазы у B. subtilis регулируется несколькими генетическими элементами, многие из которых обладают синергетическим эффектом. Гены, кодирующие ферменты из всех рассматриваемых здесь групп амилолитических ферментов, были клонированы, и было обнаружено, что последовательности содержат некоторые высококонсервативные области, которые, как считается, необходимы для их действия и/или структуры. Глюкоамилаза обычно появляется в нескольких формах, которые, по-видимому, являются результатом различных механизмов, включая гетерогенное гликозилирование, ограниченный протеолиз, множественные способы сплайсинга мРНК и наличие нескольких структурных генов.

Цитируется

Идентификация, молекулярная и биохимическая характеристика новой термоактивной и термостабильной глюкоамилазы из Thermoanaerobacter ethanolicus.
Уэйллас Н.М., Хедин Н., Буси М.В., Гомес-Касати Д.Ф.
Уэйллес Н.М. и соавт.
Биотехнологическая лат. 2022 Октябрь;44(10):1201-1216. doi: 10.1007/s10529-022-03296-1. Epub 2022 23 августа.
Биотехнологическая лат. 2022.
PMID: 35997915
Антибиопленочный потенциал альфа-амилазы морской бактерии, Pantoea agglomerans .
Гоэль С. , Шакир С., Тесфайе А., Рагхаванпиллай Сабу К., Идхаядхулла А., Манилал А., Волдемариам М., Виджаян Н., Шах С.
Гоэл С. и др.
Может ли J заразить Dis Med Microbiol. 2022 15 апреля; 2022:7480382. дои: 10.1155/2022/7480382. Электронная коллекция 2022.
Может ли J заразить Dis Med Microbiol. 2022.
PMID: 35462682
Бесплатная статья ЧВК.
Характеристика SdGA, адаптированной к холоду глюкоамилазы из Saccharophagus degradans .
Уэйллас Н.М., Хедин Н., Буси М.В., Гомес-Касати Д.Ф.
Уэйллес Н.М. и соавт.
Представитель биотехнологии (Амст). 2021 4 мая; 30:e00625. doi: 10.1016/j.btre.2021.e00625. электронная коллекция 2021 июнь.
Представитель биотехнологии (Амст). 2021.
PMID: 34041001
Бесплатная статья ЧВК.
Метагеномное понимание: пищевые добавки с тиамином способствовали росту связанных с углеводами микроорганизмов и ферментов в рубце зааненских коз, которых кормили рационами с высоким содержанием концентратов.
Чжан Ю, Ван С, Пэн А, Чжан Х, Ван Х.
Чжан И и др.
Микроорганизмы. 2021 18 марта; 9 (3): 632. doi: 10.3390/microorganisms
32.
Микроорганизмы. 2021.
PMID: 33803603
Бесплатная статья ЧВК.
Метагеномное понимание влияния добавок тиамина на профиль углеводно-активных ферментов у молочных коров, получавших рационы с высоким содержанием концентратов.
Чжао И, Сюэ Ф, Хуа Д, Ван И, Пан Х, Нан Х, Сунь Ф, Цзян Л, Сюн Б.
Чжао Ю и др.
Животные (Базель). 2020 14 февраля; 10 (2): 304. дои: 10.3390/ani10020304.
Животные (Базель). 2020.
PMID: 32074983
Бесплатная статья ЧВК.

Просмотреть все статьи «Цитируется по»

Типы публикаций

термины MeSH

вещества

Амилаза слюны: пищеварительный и метаболический синдром

Недавно опубликованные статьи, представляющие особый интерес, отмечены как:

•• Особо важные

1. Dawes C, Pedersen AM, Villa A, et al.
Функции слюны человека: обзор, спонсируемый Всемирным семинаром по оральной медицине VI. Арка Оральный Биол
2015;60(6):863–74. [PubMed] [Академия Google]

2. Рул С. Научные исследования слюны в постпротеомную эпоху: от базы данных обратно к основной функции. Эксперт по протеомике
2012;9(1):85–96. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

3. Мацуо Р. Роль слюны в поддержании вкусовой чувствительности. Crit Rev Oral Biol Med
2000;11(2):216–29. [PubMed] [Google Scholar]

4. Henkin RI, Gill JR Jr, Bartter FC. Исследования вкусовых порогов у здоровых людей и у пациентов с недостаточностью коры надпочечников: роль стероидов коры надпочечников и концентрации натрия в сыворотке. Джей Клин Инвест
1963;42(5):727. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

5. Power ML, Schulkin J. Предвосхищающая физиологическая регуляция в биологии кормления: реакция головного мозга. Аппетит. 2008;50(2): 194–206. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

6. Woods SC. Парадокс еды: как мы переносим пищу. Психологический преподобный
1991;98(4):488. [PubMed] [Google Scholar]

7. Loo JA, Yan W, Ramachandran P, et al.
Сравнительные протеомы слюны и плазмы человека. Джей Дент Рез
2010;89(10): 1016–23. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

8. Scannapieco FA, Torres G, Levine MJ. Слюнная α-амилаза: роль в образовании зубного налета и кариеса. Crit Rev Oral Biol Med
1993;4(3):301–7. [PubMed] [Google Scholar]

9. Jacobsen N, Melvaer KL, Hensten-Pettersen A. Некоторые свойства слюнной амилазы: обзор литературы и некоторые наблюдения. Джей Дент Рез
1972; 51 (2): 381–8. [PubMed] [Google Scholar]

10. Hall FF, Ratliff CR, Hayakawa T, et al.
Субстратная дифференцировка альфа-амилаз поджелудочной железы и слюны человека. Am J Dig Dis
1970;15(11):1031–108. [PubMed] [Google Scholar]

11. Розенблюм Дж.Л., Ирвин С.Л., Альперс Д.Х. Олигосахариды крахмала и глюкозы защищают активность амилазы слюнного типа при кислом рН. Am J Physiol Gastrointest Liver Physiol
1988; 254(5):G775–80. [PubMed] [Google Scholar]

12. Hoebler C, Karinthi A, Devaux MF, et al.
Физико-химические превращения зерновой пищи при пероральном пищеварении у человека. Бр Дж Нутр
1998;80(05):429–36. [PubMed] [Google Scholar]

13. Mandel AL, Peyrot des Gachons C, Plank KL, et al.
Индивидуальные различия в количестве копий гена AMY1, уровнях α-амилазы слюны и восприятии перорального крахмала. ПЛОС Один. 2010;5(10):e13352. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

14. Ляпис Т.Дж., Пеннер М.Х., Лим Дж. Доказательства того, что люди могут ощущать вкус полимеров глюкозы. Химические чувства
2014;39(9):737–47. [PubMed] [Google Scholar]

15. Boehlke C, Zierau O, Hannig C. Амилаза слюны — фермент неспециализированных эврифагов. Арка Оральный Биол
2015;60(8): 1162–76. [PubMed] [Google Scholar]

16. Samuelson LC, Phillips RS, Swanberg LJ. Структуры генов амилазы у приматов: вставки ретропозонов и эволюция промоторов. Мол Биол Эвол
1996;13(6):767–79. [PubMed] [Академия Google]

17. Чаттертон Р.Т., Фогельсонг К.М., Лу Ю., Эллман А.Б., Хадженс Г.А. Альфа-амилаза слюны как показатель эндогенной адренергической активности. Клин Физиол
1996; 16: 433–48. [PubMed] [Google Scholar]

18. Ehlert U, Kirschbaum C. Детерминанты суточного хода альфа-амилазы слюны. Психонейроэндокринология. 2007;32(4): 392–401. [PubMed] [Google Scholar]

19. Squires BT. Секреция амилазы слюны человека в зависимости от диеты. Дж Физиол
1953; 119: 153–156. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

20. Bank RA, Hettema EH, Muijs MA, et al.
Изменчивость числа копий гена и полиморфизм системы изоферментов амилазы слюны человека у европеоидов. Хум Жене
1992;89(2):213–22. [PubMed] [Google Scholar]

21. Perry GH, Dominy NJ, Claw KG, et al.
Диета и эволюция вариации числа копий гена амилазы человека. Нат Жене
2007;39(10):1256–60. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

22. Yang ZM, Lin J, Chen LH, et al.
Роль копий AMY1 и экспрессии белка в активности α-амилазы слюны человека. Физиол Поведение
2015; 138:173–178. [PubMed] [Академия Google]

23. Groot PC, Mager WH, Henriquez NV, et al.
Эволюция мультигенного семейства α-амилаз человека посредством неравных, гомологичных, меж- и внутрихромосомных кроссоверов. Геномика. 1990;8(1):97–105. [PubMed] [Google Scholar]

24. Cooper GM, Nickerson DA, Eichler EE. Мутационное и селективное воздействие на варианты числа копий в геноме человека. Нат Жене
2007; 39: С22–9. [PubMed] [Google Scholar]

25. Перри Г.Х. Эволюционное значение изменения числа копий в геноме человека. Цитогенет Геном Res
2008; 123(1–4): 283–7. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

26. Карпентер Д., Дхар С., Митчелл Л.М. и др.
Ожирение, переваривание крахмала и амилаза: связь между вариантами количества копий в генах амилазы слюны человека (AMY1) и поджелудочной железы (AMY2). Хум Мол Жене
2015;24(12):3472–80. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

27. Usher CL, Handsaker RE, Esko T, et al.
Структурные формы локуса амилазы человека и их связь с SNP, гаплотипами и ожирением. Нат Жене
2015;47(8):921–5. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

28. Hardy K, Brand-Miller J, Brown KD, et al.
Значение пищевых углеводов в эволюции человека. Q Rev Биол
2015;90(3):251–68. [PubMed] [Google Scholar]

29. Симпсон Дж.В., Докси Д.Л., Браун Р. Значения изоамилазы в сыворотке у нормальных собак и собак с экзокринной недостаточностью поджелудочной железы. Вет Рес Коммуна
1984;8(1):303–8. [PubMed] [Google Scholar]

30.••. Аксельссон Э., Ратнакумар А., Арендт М.Л. и др.
Геномная сигнатура одомашнивания собак показывает адаптацию к диете, богатой крахмалом. Природа. 2013;495 (7441): 360–4. [PubMed] [Google Scholar]
Продемонстрируйте доказательства усиления функции гена AMY2B, а также генов MGAM и SGLT1 у собак.

31. Arendt M, Fall T, Lindblad-Toh K, et al.
Активность амилазы связана с количеством копий AMY2B у собак: значение для одомашнивания собак, диеты и диабета. Аним Жене
2014;45(5):716–22. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

32. Ting CN, Rosenberg MP, Snow CM, Samuelson LC, Meisler MH. Эндогенные ретровирусные последовательности необходимы для тканеспецифичной экспрессии гена амилазы слюны человека. Гены Дев
1992;6:1457–65. [PubMed] [Google Scholar]

33. Meisler MH, Ting CN. Замечательная эволюционная история генов амилазы человека. Crit Rev Oral Biol Med
1993;4(3):503–9. [PubMed] [Google Scholar]

34. Evans ID, Haisman DR, Elson EL, et al.
Влияние амилазы слюны на поведение вязкости суспензий желатинизированного крахмала и механические свойства гранул желатинизированного крахмала. J Sci Food Agric
1986;37(6):573–90. [Google Scholar]

35. Sclafani A, Nissenbaum JW, Vigorito M. Предпочтение крахмала у крыс. Neurosci Biobehav Rev
1987;11(2):253–62. [PubMed] [Google Scholar]

36. Вигорито М. , Склафани А. Онтогенез поликозного и сахарозного аппетита у новорожденных крыс. Дев Психобиолог
1988;21(5):457–65. [PubMed] [Google Scholar]

37. Рамирес И.С. Хеморецепция нерастворимого нелетучего вещества: вкус крахмала?
Am J Physiol Regul Integr Comp Physiol
1991; 260(1):R192–9. [PubMed] [Google Scholar]

38. Treesukosol Y, Smith KR, Spector AC. Поведенческие доказательства вкусового рецептора полимера глюкозы, который не зависит от гетеродимера T1R2+ 3, в мышиной модели. Джей Нейроски Нурс
2011;31(38): 13527–34. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

39. Zukerman S, Glendinning JI, Margolskee RF, et al.
Вкусовой рецептор T1R3 имеет решающее значение для вкуса сахарозы, но не поликозы. Am J Physiol Regul Integr Comp Physiol
2009; 296(4):R866–76. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

40. Breslin PAS, Beauchamp GK, Pugh EN. Моногевзия для фруктозы, глюкозы, сахарозы и мальтозы. Перцепт Психофиз. 1996;58(3): 327–41. [PubMed] [Google Scholar]

41. Yee KK, Sukumaran SK, Kotha R, et al.
Транспортеры глюкозы и АТФ-управляемые K+ (KATP) метаболические сенсоры присутствуют во вкусовых клетках, экспрессирующих вкусовой рецептор 3 (T1r3) типа 1. Proc Natl Acad Sci
2011;108(13):5431–6. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

42.••. Сукумаран С.К., Йи К.К., Ивата С. и др.
Ферменты α-глюкозидазы, экспрессируемые вкусовыми клетками, способствуют вкусовым реакциям на дисахариды. ПНАС. 2016;113(21):6035–40. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
Доказательства экспрессии амилазы и мальтазы слюны во вкусовых клетках и окружающих язычных слюнных железах.

43. Маргольский Р.Ф., Дайер Дж., Кокрашвили З. и соавт.
T1R3 и гастдуцин в сахарах кишечника регулируют экспрессию котранспортера Na + -глюкозы 1. Proc Natl Acad Sci
2007;104(38):15075–80. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

44. Cloutier M, Gingras D, Bendayan M. Интернализация и трансцитоз ферментов поджелудочной железы слизистой оболочкой кишечника. J Гистохим Цитохим
2006;54(7):781–94. [PubMed] [Google Scholar]

45. Merigo F, Benati D, Cecchini MP, et al.
Экспрессия амилазы во вкусовых рецепторных клетках желобовидных сосочков крысы. Сотовые Ткани Res
2009;336(3):411–21. [PubMed] [Google Scholar]

46. Павлов И.П. Работа пищеварительных желез. Лондон: Charles Griffin Co Ltd; 1902. [Google Scholar]

47. Фаррелл Дж.И. Вклад в физиологию желудочной секреции. Am J Physiol
1928; 85: 672–87. [Google Scholar]

48. Preshaw RM, Cooke AR, Grossman MI. Количественные аспекты реакции поджелудочной железы собак на закисление двенадцатиперстной кишки. Гастроэнтерология. 1966; 210: 629–34. [PubMed] [Google Scholar]

49. Powley TL. Вентромедиальный гипоталамический синдром, чувство сытости и гипотеза мозговой фазы. Психологический преподобный
1977; 84: 89–126. [PubMed] [Google Scholar]

50. Ahren B, Holst JJ. Цефалический инсулиновый ответ на прием пищи у людей зависит как от холинергических, так и от нехолинергических механизмов и важен для постпрандиальной гликемии. Диабет. 2001;50:1030–8. [PubMed] [Академия Google]

51. Мандель А.Л., Бреслин П.А. Высокая эндогенная активность амилазы слюны связана с улучшением гликемического гомеостаза после приема крахмала взрослыми. Джей Нутр
2012;142(5):853–8. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

52. Glendinning JI, Stano S, Holter M, et al.
Индуцированное сахаром высвобождение инсулина в головной фазе опосредуется T1r2+ T1r3-независимым путем передачи вкуса у мышей. Am J Physiol Regul Integr Comp Physiol
2015;309(5):R552–60. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

53. Уильямс Дж. А., Голдфайн И. Д. Инсулин-панкреатическая ацинарная ось. Диабет. 1985;34(10):980–6. [PubMed] [Google Scholar]

54. Schneyer CA, Schneyer LH. Амилаза в сыворотке крыс, подчелюстной железе и печени после введения пилокарпина или нормального кормления. Am J Physiol
1960; 198: 771–3. [PubMed] [Google Scholar]

55. Schrifin A, Tuchman L, Antopol W. Реакция амилазы крови на хлорид ацетил-b-метилхолина у кроликов. Proc Soc Exp Biol Med
1936; 34: 539–40. [Академия Google]

56. Isenman L, Liebow C, Rothman S. Эндокринная секреция пищеварительных ферментов млекопитающих экзокринными железами. Am J Physiol Endocrinol Metab
1999;276(2):E223–32. [PubMed] [Google Scholar]

57. Pieper-Bigelow C, Strocchi A, Levitt MD. Откуда берется сывороточная амилаза и куда она уходит?
Гастроэнтерол Клин Норт Ам
1990;19(4):793–810. [PubMed] [Google Scholar]

58. Proctor GB, Asking B, Garrett JR. Уровень сывороточной амилазы не околоушного и не панкреатического происхождения увеличивается при кормлении крыс и может происходить из печени. Комп Биохим Физиол Б Биохим Мол Биол
1991;98(4):631–5. [PubMed] [Google Scholar]

59. Мессер М.И., декан РТ. Иммунохимическая взаимосвязь α-амилаз печени, сыворотки крови, поджелудочной и околоушной желез крыс. Биохим Дж
1975; 151(1):17–22. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

60. Hokari S, Miura K, Koyama I, et al.
Экспрессия изоферментов α-амилазы в тканях крыс. Комп Биохим Физиол Б Биохим Мол Биол
2003;135(1):63–9. [PubMed] [Google Scholar]

61. McGeachin RL, Abshier WM, O’Leary K. Влияние пуромицина и актиномицина D на уровни амилазы в сыворотке и печени у мышей, кроликов и крыс. Карбогид Рез
1978;61(1):425–9. [PubMed] [Google Scholar]

62. Rohr G, Scheele G. Судьба радиоактивных экзокринных белков поджелудочной железы, введенных в кровоток крысы. Тканевое поглощение и трансэпителиальная экскреция. Гастроэнтерол. 1983;85(5):991–1002. [PubMed] [Google Scholar]

63.••. Фальчи М., Мустафа Дж. С., Такусис П. и др.
Низкое число копий гена амилазы слюны предрасполагает к ожирению. Нат Жене. 2014;46(5):492–7. [Статья бесплатно PMC] [PubMed] [Google Scholar]
Первая статья, показывающая положительную связь между AMY CN и ожирением.

64. Viljakainen H, Andersson-Assarsson JC, Armenio M, et al.
Низкое количество копий локуса AMY1 связано с ранним началом ожирения у женщин в Финляндии. ПЛОС Один. 2015;10(7):e0131883. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

65. Mejía-Benítez MA, Bonnefond A, Yengo L, et al.
Положительный эффект большого количества копий гена амилазы слюны AMY1 на риск ожирения у мексиканских детей. Диабетология. 2015;58(2):290–4. [PubMed] [Google Scholar]

66. Marcovecchio ML, Florio R, Verginelli F, et al.
Низкое число копий гена AMY1 связано с повышенным индексом массы тела у мальчиков препубертатного возраста. ПЛОС Один. 2016;11(5):e0154961. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

67. Usher CL, McCarroll SA. Сложные и мультиаллельные вариации числа копий при заболеваниях человека. Краткая функциональная геномика. 2015; elv02814: 329–38. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

68. Yong RY, Mustaffa SA, Wasan PS, et al.
Сложная вариация числа копий AMY1 не связана с ожирением в двух когортах Восточной Азии. Хум Мутат
2016; 37: 669–78. [PubMed] [Google Scholar]

69.••. Накадзима К. Низкий уровень амилазы в сыворотке и ожирение, диабет и метаболический синдром: новая интерпретация. Мир J Диабет
2016;7(6):112. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]
Интересный обзор о низком уровне амилазы в сыворотке крови и метаболическом синдроме.

70. Skrha J, Stĕpán J. Клиническое значение определения изофермента амилазы. Acta Univ Carol Med Monogr. 1986; 120:1–81. [PubMed] [Google Scholar]

71. Дандона П., Фридман Д.Б., Фу Ю., Перкинс Дж., Катрак А., Михайлидис Д.П. и соавт.
Экзокринная функция поджелудочной железы при сахарном диабете. Джей Клин Патол
1984; 37: 302–6. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

72. Swislocki A, Noth R, Hallstone A, Kyger E, Triadafilopoulos G. Стимулируемое секретином высвобождение амилазы в кровь нарушено при сахарном диабете 1 типа. Горм Метаб Рез
2005; 37: 326–30. [PubMed] [Академия Google]

73. Lee JG, Park SW, Cho BM, et al.
Амилаза сыворотки и риск метаболического синдрома у взрослых корейцев. Клин Чим Акта
2011; 412(19):1848–53. [PubMed] [Google Scholar]

74. Nakajima K, Nemoto T, Muneyuki T, et al.
Низкая амилаза в сыворотке в связи с метаболическим синдромом и диабетом: исследование на уровне сообщества. Сердечно-сосудистый Диабетол. 2011;10(1):34. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

75. Nakajima K, Muneyuki T, Munakata H, et al.
Пересматривая кардиометаболическую значимость сывороточной амилазы. Примечания BMC Res
2011;4(1):419. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

76. Muneyuki T, Nakajima K, Aoki A, et al.
Скрытые связи низкого уровня амилазы в сыворотке со сниженным уровнем инсулина в плазме и резистентностью к инсулину у бессимптомных взрослых людей среднего возраста. Сердечно-сосудистый Диабетол. 2012;11(80):10–186. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

77. Zhao Y, Zhang J, Zhang J, et al.
Метаболический синдром и диабет связаны с низким уровнем амилазы в сыворотке крови у бессимптомного населения Китая. Scand J Clin Lab Invest
2014;74(3):235–9. [PubMed] [Google Scholar]

78. Mossner J, Logsdon CD, Goldfine ID, et al.

Амилолитические ферменты расщепляют: Амилолитические ферменты: характеристика Панкреатическая -амилаза

Амилолитические ферменты: характеристика Панкреатическая -амилаза

Все о ферментах

Основные виды ферментов, используемых в кормопроизводстве, и результаты их действия

Как определяется качество ферментных препаратов? Какие методики используются?

Секреты применения кормовых ферментов

Жвачным не обязательно

Перспективы на будущее

Микробные амилолитические ферменты — PubMed

принадлежность

Авторы

принадлежность

Абстрактный

Похожие статьи

Цитируется

Типы публикаций

термины MeSH

вещества

Амилаза слюны: пищеварительный и метаболический синдром

Добавить комментарий Отменить ответ