Ферменты, которые способны улучшить переваривание глютена и облегчить жизнь при его непереносимости.

17 Июня 2019

8 Июля 2020

3 минуты

5921

ProWellness

Оглавление

• Исследования
• Почему ферменты нужны даже при соблюдении диеты
• Спасительные БАДы

Отказ от ответсвенности

Обращаем ваше внимание, что вся информация, размещённая на сайте
Prowellness предоставлена исключительно в ознакомительных целях и не является персональной программой, прямой рекомендацией к действию или врачебными советами. Не используйте данные материалы для диагностики, лечения или проведения любых медицинских манипуляций. Перед применением любой методики или употреблением любого продукта проконсультируйтесь с врачом. Данный сайт не является специализированным медицинским порталом и не заменяет профессиональной консультации специалиста. Владелец Сайта не несет никакой ответственности ни перед какой стороной, понесший косвенный или прямой ущерб в результате неправильного использования материалов, размещенных на данном ресурсе.

Ферменты, которые способны улучшить переваривание глютена и облегчить жизнь при его непереносимости.

Примерно 1% населения Земли страдает от непереносимости глютена, болезни под названием целиакия. Поэтому ученые регулярно проводят исследования, чтобы помочь людям употреблять глютеновые продукты без ограничений и негативных реакций со стороны организма.

Исследования позволили найти ферменты, которые делают процесс переваривания этого вещества более комфортным для организма.

Внимание! Обычно употребление продуктов из ячменя, пшеницы, ржи вызывает у страдающего от целиакии человека воспалительные процессы в желудочно-кишечном тракте. Специальные ферменты призваны исправить эту ситуацию.

Исследования

Глютен, или клейковина, содержится во многих полезных для организма продуктах, которые играют важную роль в рационе. Чтобы не приходилось регулярно ограничивать себя в них, можно воспользоваться специальными ферментами.

Внимание! Первые исследования в этой сфере провели в 2014 году ученые из США. Они использовали фермент ALV003. Их опыты показали, что он уменьшает влияние глютена на организм и минимизирует возможный вред.

Участники исследования были разделены на 2 группы. Все они ежедневно употребляли по 2 грамма глютена – столько содержится примерно в половинке ломтика хлеба. Пациенты из группы, принимавшей параллельно фермент ALV003, чувствовали себя лучше, чем те, кто его не принимал.

Так ученые впервые доказали, что постоянная диета не единственный выход при непереносимости глютена. Ведь трудно непрерывно ограничивать себя в самой обычной еде. А если не лишать себя удовольствий и не употреблять специальные ферменты, можно добиться хронического воспаления кишечника.

Почему ферменты нужны даже при соблюдении диеты

Клейковину используют при создании многих продуктов. Часто на производстве происходит загрязнение глютеном продуктов, которые изначально готовились без него. Так что даже маркировка «Не содержит глютен» не способна полностью уберечь от его употребления.

Таким образом, даже соблюдая безглютеновую диету (что непросто и дорого), можно регулярно употреблять клейковину, не подозревая об этом. Именно поэтому важно использовать ферменты даже при диете.  А в идеале – специальные препараты должны помочь отказаться от нее.

Спасительные БАДы

Еще несколько лет назад ученые мечтали, что появятся таблетки, которые позволят облегчить жизнь людям с непереносимостью глютена. Сейчас это реальность. Есть БАДы, которые можно принимать параллельно с безглютеновой диетой или при употреблении ранее запретных продуктов.

Их действие можно сравнить с таблетками лактазы, которые дают возможность питаться молочными продуктами людям с ее непереносимостью. При этом у них не возникает проблем с пищеварением.

Внимание! Долгое время диета была единственным выходом для людей с непереносимостью глютена. Сейчасможно облегчить самочувствие и расширить список разрешенных продуктов с помощью ферментов.

Прием ферментов положительно скажется на здоровье, моральном настрое и финансах. Ведь регулярно покупать специальные продукты – удовольствие не из дешевых. Тем более не везде есть специализированные магазины, в которых продается необходимая еда.

Отказ от ответсвенности

Обращаем ваше внимание, что вся информация, размещённая на сайте
Prowellness предоставлена исключительно в ознакомительных целях и не является персональной программой, прямой рекомендацией к действию или врачебными советами. Не используйте данные материалы для диагностики, лечения или проведения любых медицинских манипуляций. Перед применением любой методики или употреблением любого продукта проконсультируйтесь с врачом. Данный сайт не является специализированным медицинским порталом и не заменяет профессиональной консультации специалиста. Владелец Сайта не несет никакой ответственности ни перед какой стороной, понесший косвенный или прямой ущерб в результате неправильного использования материалов, размещенных на данном ресурсе.

Эксперт: Владимирова Екатерина Эксперт в области материнства и детского питания

Рецензент: Екатерина Воробьева Адепт здорового и активного образа жизни

Читайте другие статьи по схожим темам

непереносимость глютенацелиакияферментыклейковинавлияние глютена на организмбезглютеновая диета

Оцените статью

(6 голосов, в среднем 3)

Поделиться статьей

Ферменты мучных вредителей помогают расщеплять глютен

Бывает, что при долгом хранении в банке с мукой или манной крупой заводятся небольшие чёрные жучки. Заражённый вредителями продукт приобретает неприятный запах, становится несъедобным, и испорченные запасы приходится по-просту выбрасывать. Но, оказывается, эти жучки и их личинки, мучные черви, могут стать источником лекарства для людей, больных целиакией. Так называется непереносимость глютена, белка, содержащегося в злаках. Глютен присутствует в хлебе и любых изделиях из пшеничной, овсяной, ячменной и ржаной муки, в макаронах и манной крупе. В небольших количествах глютен может обнаруживаться в колбасах и сосисках, мясных и рыбных консервах, шоколаде, мороженом, майонезе, различных соусах, растворимом кофе и порошке какао, продуктах из сои.

Целиакия считается аутоиммунным заболеванием, обусловлена генетически и связана с недостатком ферментов, расщепляющих глютен. В процессе пищеварения растительный белок расщепляется не полностью — до пептидов, устойчивых к дальнейшему метаболизму (протеолизу). Такие пептиды могут оказывать токсичное действие на слизистую кишечника, вызывая её хроническое воспаление и нарушая всасываемость питательных веществ. Это ведёт к недостатку в организме витаминов и белков и нарушениям минерального обмена, что в свою очередь влечёт за собой развитие различных недугов.

Сегодня лекарств против целиакии нет, единственное спасение — в диете, то есть исключении из рациона питания продуктов, содержащих глютен. Строгое соблюдение такой диеты снижает качество жизни человека, ведь она сильно ограничивает выбор продуктов питания, её трудно бывает поддерживать на работе или в социальной среде. Кроме того, у некоторых людей, несмотря на соблюдение диеты, симптомы недуга сохраняются из-за высокой чувствительности даже к следам глютена. Порою, чтобы снять воспаление слизистой оболочки тонкого кишечника, пациентам приходится назначать гормональные препараты, вводить препараты железа, фолиевой кислоты, кальций, витамины, солевые растворы.

Возможным выходом может стать терапия ферментами (они же — энзимы), а именно, приём пептидаз и глютеназ — катализаторов реакции расщепления пептидных связей вредных белков и их токсичных пептидов. В ходе этого расщепления образуются безопасные аминокислоты. Белки глютена и образующиеся из них в ходе пищеварения опасные пептиды богаты пролином и глутамином, которые и обеспечивает устойчивость содержащих их белков к расщеплению. Но в природе есть особые ферменты — пептидазы и глютеназы, с их помощью и осуществляется деградация (гидролиз) белков, содержащих пролин и глутамин.

Но при чём же тут вредитель Tenebrio molitor, он же — большой мучной хрущак, и его личинки — жёлтые мучные черви? Оказывается, пищеварительные пептидазы жёлтого мучного червя способны эффективно расщеплять злаковые белки и их токсичные пептиды . Это обнаружили с отрудники кафедры химии природных соединений химического факультета МГУ им. М. В. Ломоносова с коллегами из НИИ физико-химической биологии им. А. Н. Белозерского МГУ. Они изучили особенности белков злаков и оценили способность пептидаз и глютеназ, выделенных из разных источников, эффективно расщеплять пролин и глутамин.

Из экстракта средней кишки личинок T. molitor химики МГУ выделили две пептидазы, способные расщеплять пролин. Кроме того, они получили данные, что одна из пептидаз (ДПП-4) насекомого-вредителя способна гидролизовать другое токсичное вещество, входящее в состав глютена, — глиадин более эффективно, чем ДПП-4 человека. Ещё одну пептидазу (пролидазу) большого мучного хрущака предложили в качестве фермента для конечных стадий переваривания глиадина.

Исследователи отметили, что эффективность использования отдельных ферментов насекомого невысока, поскольку большинство из них не могут обеспечить полное расщепление глиадинов. Однако расщепление может быть более эффективным, если использовать комбинации пищеварительных ферментов T. molitor. В то же время на сегодняшний день результаты исследований свидетельствует о том, что одной ферментной терапии недостаточно для лечения целиакии. Такая терапия, вероятно, не способна нейтрализовать большое количество глютена, присутствующего в среднем в рационе человека. Однако на фоне безглютеновой диеты она может уменьшить нежелательные явления, возникающие при непреднамеренном упо-треблении небольших количеств глютена.

Химики МГУ отмечают, что ещё на многие вопросы, связанные с эффективным использованием ферментов для снижения токсического действия иммуногенных пептидов, ответа нет, что требует дополнительных исследований. Кроме того, чтобы сделать окончательный вывод об эффективности терапевтического использования пептидаз и глютеназ, необходимы серьёзные клинические испытания.

В дальнейшей работе университетские исследователи надеются создать реальный препарат для терапии целиакии на основе обнаруженных и изученных пищеварительных ферментов насекомых-вредителей.

По информации пресс-службы МГУ им. М. В. Ломоносова.

Ферменты, разлагающие глютен, для лечения целиакии

1. Леффлер Д.А., Шуппан Д. Обновление серологических тестов при целиакии. Являюсь. Дж. Гастроэнтерол. 2010;105:2520–2524. doi: 10.1038/ajg.2010.276. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

2. Werkstetter K.J., Korponay-Szabo I.R., Popp A., Villanacci V., Salemme M., Heilig G., Lillevang S.T., Mearin M.L., Ribes-Koninckx C., Томас А. и др. Точность диагностики целиакии без биопсии в клинической практике. Гастроэнтерология. 2017;153:924–935. doi: 10.1053/j.gastro.2017.06.002. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

3. Шуппан Д., Юнкер Ю., Барисани Д. Целиакия: от патогенеза к новым методам лечения. Гастроэнтерология. 2009; 137:1912–1933. doi: 10.1053/j.gastro.2009.09.008. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

4. Lebwohl B., Ludvigsson J.F., Green P.H. Целиакия и глютеновая чувствительность к глютену. БМЖ. 2015;351:h5347. doi: 10.1136/bmj.h5347. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

5. Самаска Г., Лернер А., Гирбован А., Сур Г., Лупан И., Маковицки П., Матиас Т., Фримен Х.Дж. Проблемы безглютеновой диеты при глютеновой болезни: Пражский консенсус. Евро. Дж. Клин. расследование 2017; 47: 394–397. doi: 10.1111/eci.12755. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

6. Лундин К.Е., Соллид Л.М. Успехи в лечении глютеновой болезни. Курс. мнение Гастроэнтерол. 2014;30:154–162. doi: 10.1097/MOG.0000000000000041. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

7. Серена Г., Келли С.П., Фазано А. Недиетические методы лечения целиакии. Гастроэнтерол. клин. Н. Ам. 2019;48:145–163. doi: 10.1016/j.gtc.2018.09.011. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

8. Wieser H. Химия белков глютена. Пищевой микробиол. 2007; 24:115–119. doi: 10.1016/j.fm.2006.07.004. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

9. Асеведо-Пачеко Л., Серна-Салдивар С.О. Качество белка in vivo в выбранных основных продуктах питания на основе злаков, обогащенных соевыми белками. Еда Нутр. Рез. 2016;60:31382. doi: 10.3402/fnr.v60.31382. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

10. Годфри Д., Хоксфорд М.Дж., Пауэрс С.Дж., Миллар С., Шьюри П.Р. Влияние питания сельскохозяйственных культур на состав зерна пшеницы и качество конечного использования. Дж. Агрик. Пищевая хим. 2010;58:3012–3021. doi: 10.1021/jf9040645. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

11. Shewry PR, Casey R. Seed Proteins. Спрингер; Дордрехт, Нидерланды: 1999. [Google Scholar]

12. Осборн Т.Б. Белки ядра пшеницы. Институт Карнеги; Вашингтон, округ Колумбия, США: 1907. с. 119. [Google Академия]

13. Шьюри П.Р., Хэлфорд Н.Г. Запасные белки семян злаков: структура, свойства и роль в использовании зерна. Дж. Эксп. Бот. 2002; 53: 947–958. doi: 10.1093/jexbot/53.370.947. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

14. Шерф К.А., Катасси К., Чирдо Ф., Циклитира П.Дж., Фейгери К., Джанфрани К., Конинг Ф., Лундин К.Е.А., Шуппан Д., Смолдерс М.Дж.М., и другие. Недавний прогресс и рекомендации по глютеновой болезни от рабочей группы по анализу проламинов и токсичности. Фронт. Нутр. 2020;7:29. doi: 10.3389/fnut.2020.00029. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

15. Koning F., Gilissen L., Wijmenga C. Глютен: палка о двух концах. Иммунопатогенез целиакии. Иммунопатология Спрингера Семина. 2005; 27: 217–232. doi: 10.1007/s00281-005-0203-9. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

16. Хауш Ф., Шан Л., Сантьяго Н.А., Грей Г.М., Хосла С. Интестинальная пищеварительная резистентность иммунодоминантных глиадиновых пептидов. Являюсь. Дж. Физиол. Гастроинтест. Физиол печени. 2002;283:G996–G1003. doi: 10.1152/jpgi.00136.2002. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

17. Piper J.L., Gray G.M., Khosla C. Влияние пролилэндопептидазы на устойчивые к пищеварению глиадиновые пептиды in vivo. Дж. Фармакол. Эксп. тер. 2004; 311: 213–219. doi: 10.1124/jpet.104.068429. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

18. Барак С., Мудгил Д., Хаткар Б.С. Биохимические и функциональные свойства глиадинов пшеницы: обзор. Crit Rev. Food Sci. Нутр. 2015; 55: 357–368. doi: 10.1080/10408398.2012.654863. [PubMed] [CrossRef] [Академия Google]

19. Shan L., Molberg O., Parrot I., Hausch F., Filiz F., Gray G.M., Sollid L.M., Khosla C. Структурная основа непереносимости глютена при глютеновой спру. Наука. 2002; 297:2275–2279. doi: 10.1126/science.1074129. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

20. Shan L., Qiao S.W., Arentz-Hansen H., Molberg O., Gray G.M., Sollid LM, Khosla C. Идентификация и анализ мультивалентных протеолитически устойчивых пептидов из глютена : Последствия глютеновой спру. Дж. Протеом Рез. 2005; 4: 1732–1741. doi: 10.1021/pr050173t. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

21. Соллид Л.М., Хосла С. Новые методы лечения глютеновой болезни. Дж. Стажер. Мед. 2011; 269:604–613. doi: 10.1111/j.1365-2796.2011.02376.x. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

22. Соллид Л.М. Молекулярные основы глютеновой болезни. Анну. Преподобный Иммунол. 2000;18:53–81. doi: 10.1146/annurev.immunol.18.1.53. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

23. Dieterich W., Laag E., Schopper H., Volta U., Ferguson A., Gillett H., Riecken E.O., Schuppan D. Аутоантитела к тканевой трансглутаминазе как предикторы целиакии. Гастроэнтерология. 1998;115:1317–1321. doi: 10.1016/S0016-5085(98)70007-1. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

24. Dieterich W., Ehnis T., Bauer M., Donner P., Volta U., Riecken E.O., Schuppan D. Идентификация тканевой трансглютаминазы как аутоантигена целиакии . Нац. Мед. 1997; 3: 797–801. doi: 10. 1038/nm0797-797. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

25. Молберг О., МакАдам С.Н., Корнер Р., Куарстен Х., Кристиансен К., Мэдсен Л., Фуггер Л., Скотт Х., Норен О., Ропсторфф П. и др. Тканевая трансглутаминаза избирательно модифицирует пептиды глиадина, которые распознаются кишечными Т-клетками при целиакии. Нац. Мед. 1998;4:713–717. doi: 10.1038/nm0698-713. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

26. ван де Вал Ю., Кой Ю., ван Велен П., Пена С., Мирин Л., Пападопулос Г., Конинг Ф. Селективное дезамидирование тканевой трансглутаминазой сильно повышает реактивность глиадин-специфических Т-клеток. Дж. Иммунол. 1998; 161:1585–1588. [PubMed] [Google Scholar]

27. Шуппан Д., Гисберт-Шуппан К. Синдромы пшеницы: как пшеница, глютен и АТИ вызывают воспаление, СРК и аутоиммунные заболевания. Спрингер; Чам, Швейцария: 2019 г.. [Google Scholar]

28. Шан Л., Марти Т., Соллид Л.М., Грей Г.М., Хосла С. Сравнительный биохимический анализ трех бактериальных пролилэндопептидаз: последствия глютеновой спру. Биохим. Дж. 2004; 383:311–318. doi: 10.1042/BJ20040907. [PMC free article] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

29. Vader L.W., Stepniak D.T., Bunnik E.M., Kooy Y.M., de Haan W., Drijfhout J.W., Van Veelen P.A., Koning F. Характеристика токсичности злаков для пациентов с глютеновой болезнью на основе гомологии белков в зернах. Гастроэнтерология. 2003; 125:1105–1113. doi: 10.1016/S0016-5085(03)01204-6. [PubMed] [CrossRef] [Академия Google]

30. Bethune M.T., Khosla C. Пероральная ферментная терапия глютеновой спру. Методы Энзимол. 2012; 502: 241–271. doi: 10.1016/B978-0-12-416039-2.00013-6. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

31. White L.E., Bannerman E., Gillett P.M. Целиакия и безглютеновая диета: обзор бремени; факторы, связанные с приверженностью и влиянием на качество жизни, связанное со здоровьем, с особым акцентом на подростковом возрасте. Дж. Хам. Нутр. Рацион питания. 2016; 29: 593–606. doi: 10.1111/jhn.12375. [PubMed] [CrossRef] [Академия Google]

32. Катасси К., Фабиани Э., Яконо Г., Д’Агате К., Франкавилла Р., Бьяджи Ф., Вольта У., Аккомандо С., Пикарелли А., Де Витис И. и др. Проспективное двойное слепое плацебо-контролируемое исследование по установлению безопасного порога глютена для пациентов с глютеновой болезнью. Являюсь. Дж. Клин. Нутр. 2007; 85: 160–166. doi: 10.1093/ajcn/85.1.160. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

33. Хосла С. Целиакия: уроки химической биологии и из нее. АКС хим. биол. 2017;12:1455–1459. doi: 10.1021/acschembio.6b01155. [PubMed] [CrossRef] [Академия Google]

34. Эрен Дж., Морон Б., Мартин Э., Бетьюн М.Т., Грей Г.М., Хосла С. Пищевой ферментный препарат со скромными свойствами детоксикации глютена. ПЛОС ОДИН. 2009;4:e6313. doi: 10.1371/journal.pone.0006313. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

35. Gass J., Bethune M.T., Siegel M., Spencer A., ​​Khosla C. Комбинированная ферментная терапия для пищеварения пищевого глютена у пациентов с целиакией литник. Гастроэнтерология. 2007; 133:472–480. doi: 10.1053/j.gastro.2007.05.028. [PubMed] [CrossRef] [Академия Google]

36. Gass J., Khosla C. Пролилэндопептидазы. Ячейка Мол. Жизнь наук. 2007; 64: 345–355. doi: 10.1007/s00018-006-6317-y. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

37. Кришнаредди С., Стир К., Реканати М., Лебволь Б., Грин П.Х. Имеющиеся в продаже глютеназы: потенциальная опасность при глютеновой болезни. тер. Доп. Гастроэнтерол. 2017;10:473–481. doi: 10.1177/1756283X17690991. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

38. Альхассан Э., Ядав А., Келли С.П., Мукерджи Р. Новые недиетические методы лечения целиакии. Ячейка Мол. Гастроэнтерол. Гепатол. 2019;8:335–345. doi: 10.1016/j.jcmgh.2019.04.017. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

39. Серф-Бенсуссан Н., Матысяк-Будник Т., Селье К., Хейман М. Пероральные протеазы: новый подход к лечению глютеновой болезни. Кишка. 2007; 56: 157–160. doi: 10.1136/gut.2005.090498. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

, Попп А. и др. Критерии исхода в исследованиях целиакии: рекомендации Тампере. Кишка. 2018;67:1410–1424. doi: 10.1136/gutjnl-2017-314853. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

41. Siegel M., Bethune M.T., Gass J., Ehren J., Xia J., Johannsen A., Stuge T.B., Gray G.M., Lee P.P., Khosla C. Рациональный дизайн комбинированной ферментной терапии глютеновой спру. хим. биол. 2006; 13: 649–658. doi: 10.1016/j.chembiol.2006.04.009. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

42. Zamakhchari M., Wei G., Dewhirst F., Lee J., Schuppan D., Oppenheim F.G., Helmerhorst E.J. Идентификация бактерий Rothia как естественных колонизаторов верхних отделов желудочно-кишечного тракта, разлагающих глютен. ПЛОС ОДИН. 2011;6:e24455. doi: 10.1371/journal.pone.0024455. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

43. Хельмерхорст Э.Дж., Замахчари М., Шуппан Д., Оппенгейм Ф.Г. Открытие нового и богатого источника микробных ферментов, разлагающих глютен, в полости рта. ПЛОС ОДИН. 2010;5:e13264. doi: 10.1371/journal.pone.0013264. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

44. Степняк Д., Спаений-Деккинг Л., Митя К., Мёстер М., де Ру А., Баак-Пабло Р., ван Велен П., Иденс Л., Конинг Ф. Высокоэффективная деградация глютена с помощью недавно идентифицированной пролилэндопротеазы: значение для глютеновой болезни. Являюсь. Дж. Физиол. Гастроинтест. Физиол печени. 2006;291:G621–G629. doi: 10.1152/jpgi.00034.2006. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

45. Chevallier S., Goeltz P., Thibault P., Banville D., Gagnon J. Характеристика пролилэндопептидазы из Flavobacterium meningosepticum . Полная последовательность и локализация серина активного сайта. Дж. Биол. хим. 1992; 267:8192–8199. [PubMed] [Google Scholar]

46. Diefenthal T., Dargatz H., Witte V., Reipen G., Svendsen I. Клонирование гена пролин-специфической эндопептидазы из Flavobacterium meningosepticum: экспрессия в Escherichia coli и очистка гетерологичной белок. заявл. микробиол. Биотехнолог. 1993;40:90–97. doi: 10.1007/BF00170434. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

47. Kabashima T., Fujii M., Meng Y., Ito K., Yoshimoto T. Пролилэндопептидаза из Sphingomonas capsulata : выделение и характеристика фермента и нуклеотидной последовательности ген. Арка Биохим. Биофиз. 1998; 358: 141–148. doi: 10.1006/abbi.1998.0836. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

48. Mitea C., Havenaar R., Drijfhout J.W., Edens L., Dekking L., Koning F. Эффективная деградация глютена пролилэндопротеазой в модели желудочно-кишечного тракта: последствия для целиакии. Кишка. 2008; 57: 25–32. doi: 10.1136/gut.2006.111609. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

49. Эденс Л., Деккер П., ван дер Хувен Р., Дин Ф., де Роос А., Флорис Р. Внеклеточная пролилэндопротеаза из Aspergillus niger и его использование для удаления горечи белковых гидролизатов. Дж. Агрик. Пищевая хим. 2005;53:7950–7957. doi: 10.1021/jf050652c. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

50. Тэк Г.Дж., ван де Уотер Дж.М., Брюинз М.Дж., Коой-Винкелаар Э.М., ван Берген Дж., Боннет П., Вройгденхил А.С., Корпонай-Сабо И., Эденс Л. ., фон Бломберг Б.М. и др. Потребление глютена с ферментом, разлагающим глютен, больными целиакией: пилотное исследование. Мир. Дж. Гастроэнтерол. 2013;19: 5837–5847. doi: 10.3748/wjg.v19.i35.5837. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

51. Salden B.N., Monserrat V., Troost F.J., Bruins M.J., Edens L., Bartholome R., Haenen G.R., Winkens B., Koning F. , Маскле А.А. Рандомизированное клиническое исследование: фермент, полученный из Aspergillus niger , расщепляет глютен в желудке здоровых добровольцев. Алимент. Фармакол. тер. 2015; 42: 273–285. doi: 10.1111/apt.13266. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

52. Кониг Дж., Холстер С., Брюинз М.Дж., Браммер Р.Дж. Рандомизированное клиническое исследование: эффективное расщепление глютена с помощью фермента, полученного из Aspergillus niger , в условиях сложного приема пищи. науч. 2017;7:13100. doi: 10.1038/s41598-017-13587-7. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

53. Bethune MT, Strop P., Tang Y., Sollid LM, Khosla C. Гетерологическое выражение, очистка, рефолдинг и структурно-функциональная характеристика EP -B2, самоактивирующаяся цистеиновая эндопротеаза ячменя. хим. биол. 2006; 13: 637–647. doi: 10.1016/j.chembiol.2006.04.008. [PubMed] [CrossRef] [Академия Google]

54. Gass J., Vora H., Bethune M.T., Grey G.M., Khosla C. Влияние эндопротеазы ячменя EP-B2 на переваривание глютена у интактной крысы. Дж. Фармакол. Эксп. тер. 2006; 318:1178–1186. doi: 10.1124/jpet.106.104315. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

55. Bethune M.T., Ribka E., Khosla C., Sestak K. Трансэпителиальный транспорт и ферментативная детоксикация глютена у чувствительных к глютену макак-резусов. ПЛОС ОДИН. 2008;3:e1857. doi: 10.1371/journal.pone.0001857. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

56. Вора Х., Макинтайр Дж. , Кумар П., Дешпанде М., Хосла С. Масштабируемый процесс производства про-ЕР-В2, цистеиновой протеазы из ячменя, предназначенной для лечения глютеновой спру. Биотехнолог. биоинж. 2007; 98: 177–185. doi: 10.1002/bit.21423. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

57. Дьюхерст Ф.Э., Чен Т., Изард Дж., Пастер Б.Дж., Таннер А.С., Ю У.Х., Лакшманан А., Уэйд В.Г. Микробиом ротовой полости человека. Дж. Бактериол. 2010;192:5002–5017. doi: 10.1128/JB.00542-10. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

58. Helmerhorst E.J., Sun X., Salih E., Oppenheim F.G. Идентификация Lys-Pro-Gln как нового специфичного сайта расщепления слюноассоциированных протеаз. Дж. Биол. хим. 2008; 283:19957–19966. doi: 10.1074/jbc.M708282200. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

Культивируемый человеческий пероральный микробиом, разлагающий глютен, и его потенциальные последствия при глютеновой болезни и чувствительности к глютену. клин. микробиол. Заразить. 2013;19:E386–E394. doi: 10.1111/1469-0691.12249. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

60. Tian N., Faller L., Leffler D.A., Kelly C.P., Hansen J., Bosch J.A., Wei G., Paster B.J., Schuppan D. , Хельмерхорст Э.Дж. Деградация глютена в слюне и микробные профили полости рта у здоровых людей и пациентов с глютеновой болезнью. заявл. Окружающая среда. микробиол. 2017; 83 doi: 10.1128/АЕМ.03330-16. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

61. Tian N., Wei G., Schuppan D., Helmerhorst E.J. Влияние ферментов Rotia mucilaginosa на структуру глиадина (глютена), дезамидирование и иммуногенные эпитопы, имеющие отношение к глютеновой болезни. Являюсь. Дж. Физиол Гастроинтест. Физиол печени. 2014;307:G769–G776. doi: 10.1152/jpgi.00144.2014. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

62. Wei G., Tian N., Siezen R., Schuppan D., Helmerhorst E.J. Идентификация пищевых субтилизинов как ферментов, разлагающих глютен, для лечения целиакии. Являюсь. Дж. Физиол. Гастроинтест. Физиол печени. 2016; 311:G571–G580. doi: 10.1152/jpgi.00185.2016. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

63. Wei G., Tian N., Valery A.C., Zhong Y., Schuppan D., Helmerhorst E.J. Идентификация псевдолизина (lasB) как ацидурического фермента, разлагающего глютен, с высоким терапевтическим потенциалом при целиакии. Являюсь. Дж. Гастроэнтерол. 2015;110:899–908. doi: 10.1038/ajg.2015.97. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

64. Helmerhorst E.J., Wei G. Экспериментальная стратегия по обнаружению микробов с ферментативной активностью, разрушающей глютен; Труды SPIE — Международного общества оптической инженерии; Балтимор, Мэриленд, США. 5 мая 2014 г.; п. 9112:91120Д. [Статья бесплатно PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

65. Darwish G., Helmerhorst E.J., Schuppan D., Oppenheim F.G., Wei G. Фармацевтически модифицированные субтилизины устойчивы к кислотным условиям и эффективно разлагают глютен in vivo. Научный представитель 2019 г.;9:7505. doi: 10.1038/s41598-019-43837-9. [Статья бесплатно PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

66. Fuhrmann G., Leroux J.C. In vivo флуоресцентная визуализация активности экзогенных ферментов в желудочно-кишечном тракте. проц. Натл. акад. науч. США. 2011; 108:9032–9037. doi: 10.1073/pnas.1100285108. [PMC free article] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

67. Tye-Din J.A., Anderson R.P., Ffrench R.A., Brown G.J., Hodsman P., Siegel M., Botwick W., Shreiniwas R. Эффекты предварительного переваривания глютена ALV003 на иммунный ответ и симптомы целиакии in vivo. клин. Иммунол. 2010;134:289–295. doi: 10.1016/j.clim.2009.11.001. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

68. Лахдеахо М.Л., Каукинен К., Лаурила К., Вуотикка П., Койвурова О.П., Карья-Лахденсуу Т., Маркантонио А., Адельман Д.К., Маки М. Глютеназа ALV003 ослабляет вызванное глютеном повреждение слизистой оболочки у пациентов с глютеновой болезнью. Гастроэнтерология. 2014; 146:1649–1658. doi: 10.1053/j.gastro.2014.02.031. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

69. Murray J.A., Kelly C.P., Green P.H.R., Marcantonio A., Wu T.T., Maki M., Adelman D.C., Исследовательская группа CeliAction Нет различий между латиглютеназой и плацебо в снижении атрофия ворсинок или улучшение симптомов у пациентов с симптоматической глютеновой болезнью. Гастроэнтерология. 2017; 152: 787–798.e2. doi: 10.1053/j.gastro.2016.11.004. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

70. Syage J.A., Green P.H.R., Khosla C., Adelman D.C., Sealey-Voyksner J.A., Murray J.A. Лечение латиглютеназой целиакии: улучшение симптомов и качества жизни серопозитивных пациентов на безглютеновой диете. ГастроГеп. 2019; 1: 293–301. doi: 10.1002/ygh3.371. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

71. Gordon S.R., Stanley E.J., Wolf S., Toland A., Wu S.J., Hadidi D., Mills J.H., Baker D., Pultz I.S., Сигель Дж. Б. Вычислительный дизайн пептидазы альфа-глиадина. Варенье. хим. соц. 2012;134:20513–20520. дои: 10.1021/ja3094795. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

72. Wolf C., Siegel J.B., Tinberg C., Camarca A., Gianfrani C., Paski S., Guan R., Montelione G. ., Бейкер Д., Пульц И.С. Разработка Kuma030: пептидаза глиадина, которая быстро расщепляет иммуногенные пептиды глиадина в желудочных условиях. Варенье. хим. соц. 2015;137:13106–13113. doi: 10.1021/jacs.5b08325. [Статья бесплатно PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

73. Castellanos I.J., Al-Azzam W., Griebenow K. Влияние ковалентной модификации с полиэтиленгликолем на стабильность альфа-химотрипсина при инкапсулировании в поли(молочно-гликолевые) микросферы. Дж. Фарм. науч. 2005;94: 327–340. doi: 10.1002/jps.20243. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

74. Abuchowski A., van Es T., Palczuk N.C., Davis F.F. Изменение иммунологических свойств бычьего сывороточного альбумина путем ковалентного присоединения полиэтиленгликоля. Дж. Биол. хим. 1977; 252:3578–3581. [PubMed] [Google Scholar]

75. Виноградов С., Батракова Е., Кабанов А. Поли(этиленгликоль)-полиэтилениминовые частицы NanoGel(TM): новые системы доставки лекарств для антисмысловых олигонуклеотидов. Коллоидный прибой. Б Биоинтерфейсы. 1999;16:14. doi: 10.1016/S0927-7765(99)00080-6. [CrossRef] [Google Scholar]

76. Gombotz W.R., Pettit D.K. Биоразлагаемые полимеры для доставки белковых и пептидных лекарственных средств. Биоконьюг. хим. 1995; 6: 332–351. doi: 10.1021/bc00034a002. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

77. Судзуки Х. Как работают ферменты: от структуры к функции. 2-е изд. Издательство Дженни Стэнфорд; Сингапур: 2020. с. 270. [Google Scholar]

Работают ли пищеварительные ферменты для глютена?

В этой статье представлен обзор пищеварительных ферментов (известных как глютеновые таблетки), используемых для помощи людям с нарушениями глютена, включая глютеновую болезнь, непереносимость глютена или чувствительность к глютену. Эта статья предназначена для информационных целей и не заменяет медицинскую консультацию. Этот пост содержит партнерские ссылки. Пожалуйста, ознакомьтесь с моими раскрытиями и заявлениями об отказе от ответственности.

Если вы достаточно долго находитесь в сообществе безглютеновых продуктов, скорее всего, вы слышали о пищеварительных ферментах для глютена (известных как глютеназы или глютеновые таблетки), которые продаются как пищевые добавки и утверждают, что помогают людям легче и легче. быстро переваривать глютен, белок, содержащийся в пшенице, ячмене, ржи и иногда в овсе.

Если вы один из трех миллионов людей с глютеновой болезнью или 18 миллионов человек с чувствительностью к глютену в США, вы, вероятно, заинтригованы потенциалом этих так называемых волшебных добавок.

Было бы здорово получить доступ к волшебной таблетке, позволяющей снова съесть кусок хлеба с глютеном?

Как здорово было бы не беспокоиться о глютене каждый раз, когда вы едите вне дома?

И каким облегчением было бы не быть тем человеком, еда которого требует «особого» внимания?

Хотя мечта реальна, реальность такова, что пищеварительные ферменты могут не соответствовать такой шумихе, и уж точно не дают человеку разрешения снова есть пшеницу.

В этой статье объясняется, как работают пищеварительные ферменты, что они из себя представляют и как они могут принести пользу или навредить тем, у кого проблемы с глютеном.

Что такое пищеварительные ферменты и как они работают?

Прежде чем мы перейдем к тому, как работают пищеварительные ферменты глютен , я хотел бы дать вам общее представление о пищеварительных ферментах.

Пищеварительные ферменты представляют собой химические вещества, содержащиеся как в слюне, так и в органах пищеварительной системы.

Ваше тело естественным образом вырабатывает эти пищеварительные ферменты, помогающие расщеплять белки, углеводы и жиры из пищи, которую вы едите.

Благодаря химическому процессу пищеварения (пищеварительные ферменты) и механическому расщеплению пищи (пережевыванию) ваше тело эффективно расщепляет пищу на маленькие усваиваемые молекулы.

Эти маленькие молекулы легко усваиваются и необходимы для питания каждой клетки вашего тела.

Ваше тело естественным образом вырабатывает несколько типов пищеварительных ферментов, в том числе:

• Амилаза . Этот фермент в основном вырабатывается слюной и помогает расщеплять углеводы и крахмалы.
• Мальтаза . Мальтаза вырабатывается тонкой кишкой и помогает расщеплять сахар (мальтозу и глюкозу), сахар, который организм использует для получения энергии.
• Лактаза . Этот фермент расщепляет сахар, содержащийся в молоке (лактозу).
• Липаза . Липаза вырабатывается поджелудочной железой и способствует расщеплению жиров.
• Протеаза . Это важный фермент, вырабатываемый в желудке и поджелудочной железе и необходимый для расщепления белков. Помните, что глютен — это белок, содержащийся в пшенице, ячмене и ржи. Существует несколько типов протеаз, в том числе пепсин, который секретируется желудком, и трипсин, который секретируется поджелудочной железой.
• Sucrase . Этот фермент находится вдоль кишечных ворсинок (ворсинки представляют собой волосовидные фолликулы, окружающие тонкую кишку и обычно поврежденные/уплощенные у людей с глютеновой болезнью). Сахараза используется для расщепления сахарозы на простые сахара (фруктозу и глюкозу), что облегчает их усвоение организмом.

Некоторые люди не производят достаточное количество пищеварительных ферментов из-за генетики, травмы или болезни (включая глютеновую болезнь).

Когда организм не вырабатывает достаточного количества пищеварительного сока, человек может испытывать проблемы с пищеварением и множество раздражающих, а иногда и болезненных желудочно-кишечных симптомов, таких как газы, диарея, боли в животе и многое другое.

Некоторые расстройства пищеварения, например, даже подавляют способность организма естественным образом вырабатывать эти ферменты. Например, у человека с непереносимостью лактозы не вырабатывается достаточное количество лактазы. Этот человек не может переваривать или усваивать молочные продукты и часто испытывает раздражающие проблемы с желудком.

Есть много продуктов, содержащих пищеварительные ферменты, которые могут помочь пищеварению без каких-либо добавок в виде таблеток. These foods include but are not limited to the following:

• Apricots
• Avocados
• Bananas
• Ginger
• Honey (raw)
• Kiwi
• Mangoes
• Miso
• Papaya
• Pineapple
• Fermented foods ( например, квашеная капуста, кефир)

В дополнение к пище с высоким содержанием пищеварительных ферментов, многие люди предпочитают принимать пищеварительные добавки, обычно имеющие форму таблеток, которые помогают им переваривать глютен.

Ed Примечание: Пожалуйста, обсудите добавки пищеварительных ферментов со своим врачом, прежде чем принимать их. Пищеварительные ферменты не предназначены для лечения глютеновой болезни или чувствительности к глютену, и их следует принимать в сочетании со строгой безглютеновой диетой для людей с глютеновым спектром.

Что нужно знать о пищеварительных ферментах глютена

Пищеварительные добавки имеют умные названия — Gluten Ease, Gluten Digest и Gluten Cutter — но работают ли они? Эффективны ли они для людей с глютеновой болезнью и непереносимостью глютена?

Доктор Том О’Брайан, ведущий в мире врач, специализирующийся на чувствительности к глютену, говорит, что ни один фермент, вырабатываемый пищеварительным трактом организма, не «способен расщеплять глютен». Это наука, добавляет он, и не секрет, что глютен вызывает воспаление у всех, кто его ест.

Исследователи развили это предположение, протестировав пять имеющихся в продаже пищевых добавок с глютеном и пришли к выводу, что «добавки с пищеварительными ферментами неэффективны в деградации иммуногенных эпитопов глютена».

Хотя исследование не ясно и не полностью подтверждает, что пищеварительные ферменты глютена работают, оно не отрицает сотни отзывов на Amazon от людей, говорящих, что пищеварительные ферменты помогли им лучше переносить глютен.

Правда в том, что пищеварительные ферменты могут улучшать самочувствие людей после употребления глютена, потому что они способствуют общему перевариванию пищи.

Пищеварительные ферменты содержат комбинацию ферментов, а иногда и пробиотиков, которые помогают расщеплять пищу и улучшают пищеварение.

Помните, что улучшение самочувствия не означает, что не наносится вред. На самом деле, если кто-то принимает глютеновый пищеварительный фермент, а затем целенаправленно съедает ломтик пшеничного хлеба, он запускает аутоиммунную атаку (целиакия) или воспалительный огонь (чувствительность к глютену) в своем организме. Внешние симптомы (например, вздутие живота, газы, диарея) не являются надежными мерами или индикаторами повреждения кишечника.

Безопасны ли пищеварительные ферменты глютена?

Учитывая популярность пищеварительных ферментов глютена, многие потребители задаются вопросом, безопасны ли эти маленькие таблетки глютена.

Во-первых, важно оценить все претензии, провести должную осмотрительность и поговорить с врачом, прежде чем принимать какие-либо добавки. Также важно отметить, что заявления, сделанные компаниями, производящими добавки с пищеварительными ферментами, не оцениваются и не регулируются Управлением по санитарному надзору за качеством пищевых продуктов и медикаментов США (USDA).

Кроме того, хотя известно, что пищеварительные ферменты помогают пищеварению, люди с глютеновой болезнью или чувствительностью к глютену должны принимать их только в сочетании со строгой безглютеновой диетой.

Проблема заключается в том, что многие заявления о пищеварительных ферментах глютена дают смешанные сообщения, давая людям ложную надежду и безопасность, заставляя их думать, что они защищены при употреблении глютена, хотя на самом деле это не так.

Если человек с глютеновой болезнью съест глютен, независимо от того, принимает ли он пищеварительный фермент, у него возникнет воспаление, и организм перейдет в режим атаки (целиакия — это аутоиммунное заболевание, при котором организм ошибочно атакует здоровые ткани, когда присутствует глютен). Продолжительное воздействие глютена часто означает более высокий риск развития дополнительных аутоиммунных заболеваний и повышает риск опасных для жизни заболеваний, таких как рак.

Вдобавок ко всему, некоторые эксперты предполагают, что прием пищеварительных ферментов приводит к тому, что организм становится зависимым от них для правильного пищеварения. Почему? Пищеварительный фермент обманывает пищеварительную систему, заставляя ее думать, что она производит много пищеварительного сока, когда это не так. Со временем он может перестать естественным образом вырабатывать ферменты, что может ухудшить пищеварение и привести к зависимости от пищеварительных ферментов. Однако нет никаких исследований, подтверждающих это утверждение.

Когда можно принимать глютеновый пищеварительный фермент?

В то время как пищеварительный фермент глютена никогда не следует воспринимать как разрешение на употребление глютена, если у вас глютеновая болезнь или чувствительность к глютену, бывают случаи, когда может быть полезно выпить такую ​​таблетку, чтобы облегчить симптомы.

Например, большинство людей, страдающих от глютена, скажут вам, что еда вне дома похожа на игру в русскую рулетку. Действительно ли блюдо, поставленное перед вами , не содержит глютена или оно содержит кусочки перекрестного загрязнения глютеном?

В таких случаях, когда вы можете быть осторожны с пищей, которую вы едите, заранее принимайте глютеновый пищеварительный фермент пусть будет полезен. Опять же, пищеварительные ферменты глютена следует использовать только в тех случаях, когда вы можете случайно получить глютен или когда вы непреднамеренно потребляете небольшое количество глютена из-за перекрестного загрязнения.

Другими словами, прием пищеварительного фермента глютена перед тем, как насладиться едой в ресторане, подобен страховому полису. У большинства людей есть страховка домовладельцев не потому, что они планируют сжечь свой дом, а на случай пожара. То же самое верно и для пищеварительного фермента глютена. Люди, страдающие от глютена, воспринимают это не как разрешение есть глютен; скорее, они принимают его на случай, если скрытый глютен просочится в их еду.

Марки пищеварительных ферментов для глютена

Сегодня на рынке представлено множество марок пищеварительных ферментов глютена, и заявления каждой марки должны быть тщательно оценены потребителями.

GlutenEase

GlutenEase — это добавка пищеварительных ферментов, содержащая амилазу, протеазу и дипептидилпептидазу IV (DDP-IV), форму протеазы, расщепляющую глютен и способствующую перевариванию белков.

Производитель GlutenEase сообщает на своем веб-сайте: «DPP-IV предназначен для тех, кто чувствителен к глютену, кто уже соблюдает безглютеновую диету, но может нуждаться в помощи для расщепления белков глютена, которые были непреднамеренно проглочены». Вы можете приобрести GlutenEase на Amazon.

Gluten Digest

Gluten Digest от NOW Foods также содержит DPP-IV, наряду с ферментами протеазой и амилазой, и продается как средство, помогающее переваривать глютен и злаки. Вы можете приобрести Gluten Digest на Amazon.

Gluten Cutter

Gluten Cutter рекламируется как добавка пищеварительного фермента, которая способствует расщеплению глютена, содержащегося в пшенице, и способствует расщеплению трудноперевариваемых продуктов. Вы можете приобрести Gluten Cutter на Amazon.

Без глютена

Gluten Away является одним из более дорогих вариантов пищеварительных ферментов, поскольку он также содержит смесь пробиотиков в дополнение к пищеварительным ферментам. Если вы уже принимаете пробиотик, вы можете рассмотреть возможность использования другой марки пищеварительных ферментов. Вы можете приобрести Gluten Away на Amazon.

Wheat Rescue

Wheat Rescue — это комбинация пищеварительных ферментов и пробиотиков, разработанная доктором Томом О’Брайаном и его командой. Доктор Том — эксперт по чувствительности к глютену, автор книги «Аутоиммунное лекарство» и автор предисловия к моей книге «Дорогой глютен, это не я, это ты».

Wheat Rescue содержит DPP-IV и толеразу G, которые представляют собой ферменты, способствующие расщеплению белков глютенина и глиадина, строительных блоков глютена. Он также включает комбинацию пробиотических спор и дрожжей, которые поддерживают здоровье кишечника и барьерную функцию. Вы можете приобрести Wheat Rescue на веб-сайте доктора Тома.

Итоги по пищеварительным ферментам

Пищеварительный фермент для глютена не является панацеей, которая позволяет человеку с глютеновым расстройством отбросить осторожность и снова есть глютен. Скорее, такие ферменты используются в дополнение к безглютеновой диете, особенно перед едой вне дома и во время, когда вы можете случайно получить глютен или подвергнуться перекрестному заражению.

Помните, что строгая безглютеновая диета является единственным методом лечения глютеновой болезни и чувствительности к глютену. Хотя пищеварительные ферменты могут помочь вам справиться с симптомами, связанными с употреблением глютена, они только «маскируют» ваши симптомы; они не устраняют основную или первопричину и, конечно же, не уменьшают внутренние повреждения.

Единственный способ вылечиться от глютенового расстройства — постоянно избегать глютена. Пищеварительный фермент, во всех смыслах и целях, может помочь только в тех случаях, когда скрытые кусочки скрытого глютена попадают в вашу пищу.